Grupos de bioinformáticos del Instituto Leloir, de la Universidad Nacional de Quilmes (UNQ) y de la Universidad Nacional de San Martín (UNSAM) recibirán un subsidio de la Comisión Europea a través del Programa Marco de Innovación e Investigación Horizonte 2020 y la Acción Marie Skodowska-Curie para la promoción de la ciencia.

Casi un millón y medio de euros serán otorgados a estos científicos argentinos para estudiar, junto a colegas de Europa, un tipo de proteína poco conocida que se asocia al cáncer, a enfermedades neurodegenerativas e infecciones virales.

Un consorcio de instituciones científicas de Argentina fue elegido por el programa de investigación básica más grande de la Unión Europea (UE) para estudiar, mediante métodos computacionales, cierto tipo de proteínas que podrían estar involucradas en la génesis de numerosas enfermedades, incluyendo el cáncer, el Parkinson, el Alzheimer y las infecciones virales.

Las proteínas que se van a investigar son las llamadas “intrínsecamente desordenadas” o IDP según sus siglas en inglés, “un tipo de moléculas que despierta interés dentro de la comunidad científica porque hay evidencia creciente de que, entre otras cosas, se asocian a numerosas enfermedades”, indica la doctora Cristina Marino-Buslje, jefa del Laboratorio de Bioinformática Estructural en el Instituto Leloir e investigadora del CONICET en el IIBBA.

Las proteínas, además de cumplir un rol estructural, aceleran reacciones químicas esenciales, regulan la expresión de la información genética, posibilitan la comunicación entre células y transportan nutrientes, entre otras funciones vitales para el organismo.

Dentro de esa categoría de moléculas, las IDP son un tipo particular que desafía el paradigma clásico establecido por el bioquímico estadounidense Christian Anfinsen, Nobel de Química 1972, según el cual la secuencia de una proteína codifica para una única estructura tridimensional que determina su función. En realidad, de acuerdo con estimaciones recientes, más del 30% de las proteínas son muy flexibles y tienen regiones plásticas que cambian constantemente de conformación y pueden interactuar de manera compleja y a veces “promiscua” con otras proteínas. Los mecanismos de esta versatilidad molecular son poco conocidos.

Antes se pensaba que las proteínas eran objetos rígidos como pelotas de fútbol. Hoy sabemos que debemos imaginarlas como moléculas a veces muy flexibles, cuyos movimientos son fundamentales para su función”, señala la doctora Lucía Chemes, jefa del Laboratorio de Biofísica de Proteínas y Motivos Lineales del Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (IIB), que depende de la UNSAM e investigadora del CONICET en el IIBBA.

El consorcio subsidiado va a enfocar sus esfuerzos en avanzar en metodologías para identificar estas proteínas desordenadas en los genomas de las células humanas y también las de patógenos microbianos y virales.

Fuente: CONICET